Клинико диагностическое значение определения активности аст алт

Биохимические показатели крови и мочи Биохимические показатели. Аспартатаминотрансфераза КФ 2. Аспартатаминотрансфераза — белок с молекулярной массой Д.

Дорогие читатели! Наши статьи рассказывают о типовых способах решения проблем со здоровьем, но каждый случай носит уникальный характер.

Если вы хотите узнать, как решить именно Вашу проблему - начните с программы похудания. Это быстро, недорого и очень эффективно!


Узнать детали

Аминотрансферазы имеют клиническое значение

Биохимические показатели крови и мочи Биохимические показатели. Аспартатаминотрансфераза КФ 2. Аспартатаминотрансфераза — белок с молекулярной массой Д. Активность же АлТ в эритроцитах в 6 раз превышает таковую в сыворотке плазме крови, что следует учитывать при анализировании гемолитической сыворотки.

Аспартатаминотрансфераза представлена отдельными изоэнзимами, составляющими две основные формы фермента — митохондриальную и растворимую, содержащиеся как в митохондриях, так и в цитоплазме. Клинико-диагностическое значение определения активности аминотрансфераз в сыворотке крови. В этих условиях, при патологии гепатоцитов, ферменты, освобождающиеся из клеток, быстро оказываются в плазме крови.

В остром периоде инфаркта миокарда повышение активности АсТ является достоверным диагностическим тестом. При исследовании активности АсТ и АлТ у больных острым крупноочаговым инфарктом миокарда обнаружено достоверное повышение ее вплоть до х сут заболевания.

Сердечная мышца содержит незначительное количество АлТ по сравнению с АсТ. Фермент широко распространен в организме человека. ЛДГ в цитоплазме клеток и сыворотке крови представлена 5 изоферментами. Молекулярная масса всех тетрамеров ЛДГ и каждой субьединицы составляет и 35 кД соответственно. В цитозоле герминативных клеток, в частности в сперматозоидах, присутствует в основном ЛДГ-Х.

Титов с соавт. Клинико-диагностическое значение определения общей активности ЛДГ и ее изоферментов. Одновременно было отмечено, что при миопатии степень снижения активности ЛДГ 4 и ЛДГ 5 в мышечной ткани коррелирует с тяжестью заболевания. В процессе эмбрионального развития в скелетной мускулатуре постепенно возрастает активность катодных и снижается активность анодных изоферментов, так что у взрослых обнаруживается значительное количество ЛДГ 4 и ЛДГ 5.

При миопатии изоферментный спектр ЛДГ мышечной ткани приближается к эмбриональному типу. Существует мнение, что при данном заболевании нарушен синтез субъединиц М, т.

Отсюда становятся понятными и сдвиги в изоферментном спектре ЛДГ в сыворотке крови при миопатии. Характерно, что общая активность сывороточной ЛДГ у больных инфарктом миокарда сохранялась повышенной вдвое дольше, чем активность других ферментов. У больных со стенокардией активность ЛДГ в сыворотке крови не увеличивалась. Активность ЛДГ2 также возрастала начиная с 1-х сут заболевания и оставалась высокой вплоть до х сут.

Максимальный ее подъем наблюдался на 2-е сут с момента ангинозного приступа. Это, по-видимому, связано с нарушением при инфаркте миокарда функции печени. Увеличение уровня этой фракции наблюдается еще в предынфарктном состоянии. При мелкоочаговом инфаркте миокарда сдвиг активности ЛДГ умеренный. Определение активности изоэнзима ЛДГ 1 или альфа-гидроксибутиратдегидрогеназы в сыворотке плазме крови. В лимфатической ткани обнаруживаются промежуточные фракции ЛДГ. При повреждении сердечной мускулатуры и эритроцитов в плазму крови переходят изоэнзимы ЛДГ 1 и ЛДГ 2 , это сказывается на абсолютном или относительном повышении гидроксибутиразной активности.

Клинико-диагностическое значение определения активности альфа-гидроксибутиратдегидрогеназы. Исследование активности альфа-ГБДГ имеет особенно большое значение для диагностики инфаркта миокарда. Максимум подъема активности ГБДГ в 2—10 раз больше верхнего предела нормы приходится на промежуток времени между 48 и 72 ч, затем следует постепенное снижение активности.

Определение активности креатинкиназы в сыворотке крови. Скорость прямой реакции максимальна при рН 9,0, обратной — при рН 6—8 равновесие сдвинуто в сторону обратной реакции. Молекула фермента содержит две активные тиоловые группы, играющие важную роль в осуществлении его каталитической функции. В связи с этим некоторые тиоловые соединения глутатион, цистеин оказывают на КК активирующий эффект.

Физиологическая активность фермента у новорожденных выше сразу после рождения, но в течение месяца показатель равен нормальным значениям. Повышение концентрации в сыворотке наблюдается из-за выхода фермента из клеток. При инфаркте миокарда поступление креатинкиназы из сердца в сыворотку опережает другие ферменты, поэтому креатинкиназа используется для ранней диагностики инфаркта. Эти изоэнзимы различают по некоторым физико-химическим и иммунологическим свойствам.

Согласно современным представлениям, в энергетическом обеспечении функции миофибрилл и саркоплазматического ретикулума сердечной мышцы ведущее место занимает креатинкиназный механизм, который в значительной мере ответствен как за скорость и характер внутриклеточного переноса энергии, так и за ее утилизацию субклеточными структурами.

При этом особое место для суждения о характере сдвигов в энергообеспечении тех или иных субклеточных структур занимает исследование отдельных форм этого фермента.

Выделяют цитозольную, митохондриальную и миофибриллярную формы КК. Пробы биологической жидкости необходимо и хранить и транспортировать при низких температурах в плотно закрытых и защищенных от света пробирках с минимальным количеством воздуха между пробкой и содержимым пробирки.

Клинико-диагностическое значение определения активности креатинкиназы. При прогрессирующей мышечной дистрофии активность КФК может увеличиваться в 50 и более раз по сравнению с нормой, что используется в качестве диагностического теста.

При неосложненной стенокардии активность КК остается нормальной. Нормализуется активность КК на 2-е—3-й сут. Клинико-диагностическое значение исследования активности фруктоза-1,6-дифосфатальдолазы в сыворотке крови и моче. После того как в г. Нормализация теста происходит на 4—5-е сут. Затяжной характер возрастания активности ФДФ-А может быть следствием повторных инфарктов. Баркар с соавт.

Показано, что тропонин Т является клинически значимым и высокоспецифичным лабораторным биохимическим маркером инфаркта миокарда в острой и подострой его фазе. Тропонин Т рассматривается как маркер разрушения миокардиальных клеток. Тропонин — протеиновый комплекс, состоящий из трех субьединиц, различающихся по структуре и функции: 1 Тропонин Т. Молекулярная масса около 39 Д. Молекулярная масса 26 Д. Молекулярная масса 18 Д.

Имеет 4 места связывания с кальцием. Миоглобин как маркер деструктивных изменений в мышечной системе. Молекулярная масса миоглобина 17 —18 Д, тогда как гемоглобина — 68 Д. Впервые получен в кристаллической форме в г. Содержание оксигенированного миоглобина повышается при физических упражнениях на свежем воздухе.

Миоглобинурия наблюдается при различных состояниях, сопровождающихся деструкцией мышечной ткани. До сих пор сохранила значение и химическая проба Блодгейма. В 5 мл буроватой или бурой мочи растворяют 2,8 г NH 4 2 SО 4 , смесь фильтруют. Сохранение же окраски фильтрата подтверждает наличие в моче миоглобина.

Показано, что, чем выше уровень миоглобина в сыворотке крови и в первые часы болезни, тем хуже оказывается прогноз. После воздействия патогенного фактора наступает миоглобинемия вызывающая синдром интоксикации и чуть позже — миоглобинурия.

Следует, правда, иметь в виду, что, если миоглобин в моче и крови не обнаруживается, это может быть обусловлено тем, что либо выделение данного маркера инфаркта миокарда не было замечено, либо оно невелико, либо, что важно!

Выявление его в сыворотке крови закономерно обусловливается острыми воспалительными и деструктивными изменениями. Предполагают, что СРБ представляет собой мезенхимальный белок, подвергшийся частичной денатурации вследствие распада тканей при воспалительных и деструктивных процессах. Лизосомальные ферменты Изменение активности лизосомных ферментов при заболеваниях скелетной мускулатуры.

Особый ферментный набор лизосом и многообразие их функций дают основание предполагать участие лизосом в развитии многих патологических процессов, в том числе и заболеваний мышечной системы. В последние годы появились работы, которые, во-первых, доказывают наличие лизосом в скелетной мускулатуре, а во-вторых, подчеркивают важность исследования КГ при патологии мышечной системы.

Так, в работах Zaikin и сотр. Сдвиги в активности КГ в гомогенатах мышечной ткани наблюдаются при наследственной мышечной дистрофии у цыплят [Tappel et al.

Количество работ, в которых отмечается повышение активности лизосомных ферментов при патологии мышечной системы ежегодно растет, однако механизм изменения активности КГ при заболеваниях мышц до сих пор не ясен. Как показали наши исследования [Коровкин Б. Можно предположить, что увеличение свободной активности КГ в первую очередь связано с нарушением проницаемости лизосомных мембран и выходом ферментов в цитоплазму клетки.

Например, при Е-авитаминозе такими лабилизаторами мембран лизосом могут явиться перекиси липидов [Зайцева Н. При дефиците витамина Е происходит накопление перекисей липидов. Свободные перекисные радикалы повреждают мембраны лизосом и способствуют выходу лизосомных ферментов в цитоплазму клетки. Установлено, Что между накоплением перекисей, увеличением активности лизосомных ферментов и признаками мышечной дистрофии существует прямая связь.

Увеличение свободной активности лизосомных ферментов при Е-авитаминозе, денервации и миопатии можно объяснить также изменением содержания цАМФ в скелетной мускулатуре при указанной патологии [Козлов А. Известно, что ц-АМФ является стабилизатором мембран лизосом [Ignarro, ].

Снижение содержания ц-АМФ приводит к лабилизации мембран лизосом. Одной из причин этого может быть изменение активности аденилатциклазы — фермента, синтезирующего ц-АМФ, и повышение активности фосфодиэстеразы— фермента, разрушающего ц-АМФ.

Следовательно, есть основания считать, что при мышечных дистрофиях повышение свободной активности лизосомных ферментов прежде всего обусловлено нарушением проницаемости мембран лизосом и выходом ферментов в цитоплазму клетки.

Тогда как же объяснить одновременно наблюдаемое повышение активности КГ во фракции, богатой лизосомами? Дальнейшие наши исследования [Коровкин Б. Однако доля участия каждого из этих факторов на различных стадиях заболевания далеко не одинакова.

Известно, что креатинурия появляется при патологических состояниях мышечной ткани. Это прежде всего миопатия, или прогрессирующая мышечная дистрофия. Однако, как оказалось в дальнейшем, и другие мышечные заболевания: миастения, миотония, миозит — также могут сопровождаться нарушением процессов превращения креатина в креатинин, что приводит к креатинурии и уменьшению выведения креатинина.

Поэтому исследование показателей обмена креатина вряд ли может служить целям ранней диагностики или разграничения прогрессирующей мышечной дистрофии миопатии с другими заболеваниями мышц.

Аминотрансферазы

В клинической практике широко используется определение активности ACT и АЛТ в сыворотке крови для диагностики некоторых заболеваний. Коэффициент Ритиса снижается до 0,6 [1]. Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе формы ACT. Коэффициент де Ритиса в пределах нормальных значений 0,,75 [1] обычно характерен для здоровых людей.

Исследование ферментативного состава крови

Эти ферменты играют центральную роль в обмене белков, осуществляя окислительное дезаминирование аминокислот опосредованно через глутаминовую кислоту. В клинической практике чаще всего определяют именно активность этих двух ферментов. Ниже приведены реакции, катализируемые этими ферментами:. Наибольшая активность АСТ обнаружена в миокарде, затем в порядке убывания в печени, скелетных мышцах, головном мозге, почках. Активность фермента в миокарде в раз выше, чем в сыворотке крови. Активность АЛТ максимальна в печени, среди других органов убывает в последовательности: поджелудочная железа, сердце, скелетные мышцы, селезенка, легкие.

Коэффициент де Ритиса

.

.

Основные биохимические показатели крови и мочи отражающие состояние мышечной ткани

.

.

.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Норма АЛТ и АСТ в крови: расшифровка анализов и повышенные значения АЛАТ И АСАТ

Комментариев: 2

  1. begemotik202:

    олег, он прав, пластик не нагревается

  2. gorbunova1952:

    А я после фруктов любых так есть хочу, просто дико, стараюсь поменьше фруктов есть!(((